Bedeutung von Palladin für die trainingsinduzierte Anpassung der Skelettmuskulatur - Kim, P. S. (Deutsche Sporthochschule Köln, Institut für Kreislaufforschung und Sportmedizin, 2012)
Zusammenfassung: In dieser Arbeit sollte erstmals geklärt werden, welchen Einfluss das Fehlen des Palladin- Proteins auf die trainingsbedingte Anpassung der Muskelzellen ausübt. Die Erkenntnisse der hier vorliegenden Arbeit bestehen darin, dass ein Fehlen der Palladin 140 und 200 kDa-Isoform nicht zu einer wesentlichen Beeinträchtigung der Muskelfaseranpassung auf Laufbandbelastungen im Skelettmuskel führt. Es konnte beobachtet werden, dass ein vierwöchiges Training gewöhnlich eine Vergrößerung der Muskelfaser im M. gastrocnemius und im M. vastus lateralis bei den KO Mäusen bewirkt. Dabei zeigten sich eine erhöhte Anzahl von zentralen Muskelzellkernen und eine unveränderte Kapillarzahl in Reaktion auf die Zunahme der Muskelfasergröße unter Trainingsbelastung. Diese morphologischen Ergebnisse konnten auch durch die Aktivität der intrazellulären Signaltransduktion, vor allem von p-ERK, bestätigt werden. In allen Muskeln der KO-Mäuse kam es zu einer Aktivitätszunahme der p-ERK, die bisher als wesentliches Merkmal der Hypertrophie im Skelettmuskel beschrieben wurde. Diese Befunde könnten auch die Grundlage für das Verständnis der Rolle des Palladin-Proteins bei der trainingsbedingten Adaptation des Skelettmuskels liefern. Zusammengefasst lässt sich vermuten, dass bei Defizienz des Palladins der Skelettmuskel durch Kompensation mit anderen Aktin-assoziierten Proteinen in der Lage ist, sich dem körperlichen Training effektiv anzupassen. Zukünftige Untersuchungen sollten einen Hinweis darauf geben, welche Mechanismen die Interaktion anderer Aktin-assoziierten FA-Proteine im Skelettmuskel als molekulare Kompensation für das Fehlen des Palladin-Proteins regulieren.